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¿Existe una enzima que funcione sin estar asociada a un complejo?

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Estoy buscando una enzima que no funcione como parte de un complejo en su estado activo. Preferiblemente, tampoco es parte de una quinasa u otro tipo de cascada de activación, aunque agradecería todos y cada uno de los nombres que no formen parte de un complejo en su estado activo. También sería mejor si no requiere modificaciones posteriores a la traducción. Por supuesto, las modificaciones / interacciones pretraduccionales a nivel de ARN o ADN son todas buenas. En genoma eucariota pero puntos de bonificación para Genoma humano! ¡¡Gracias!!


Acetilcolinesterasa.

Elegido porque la esterasa parece una reacción de baja energía, por lo que no necesitaría cofactores energéticos.

https://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase

No estoy seguro de si debería hacer una nueva respuesta o no.


Enzima

Nuestros editores revisarán lo que ha enviado y determinarán si deben revisar el artículo.

Enzima, sustancia que actúa como catalizador en los organismos vivos, regulando la velocidad a la que se desarrollan las reacciones químicas sin que ella misma se vea alterada en el proceso.

¿Qué es una enzima?

  • Una enzima es una sustancia que actúa como catalizador en los organismos vivos, regulando la velocidad a la que proceden las reacciones químicas sin que ella misma se vea alterada en el proceso.
  • Los procesos biológicos que ocurren dentro de todos los organismos vivos son reacciones químicas y la mayoría están regulados por enzimas.
  • Sin enzimas, muchas de estas reacciones no se producirían a un ritmo perceptible.
  • Las enzimas catalizan todos los aspectos del metabolismo celular. Esto incluye la digestión de alimentos, en la que grandes moléculas de nutrientes (como proteínas, carbohidratos y grasas) se descomponen en moléculas más pequeñas, la conservación y transformación de la energía química y la construcción de macromoléculas celulares a partir de precursores más pequeños.
  • Muchas enfermedades humanas hereditarias, como el albinismo y la fenilcetonuria, son el resultado de una deficiencia de una enzima en particular.

¿De qué se componen las enzimas?

  • Una molécula de enzima proteica grande está compuesta por una o más cadenas de aminoácidos llamadas cadenas polipeptídicas. La secuencia de aminoácidos determina los patrones de plegamiento característicos de la estructura de la proteína, que es esencial para la especificidad de la enzima.
  • Si la enzima se somete a cambios, como fluctuaciones en la temperatura o el pH, la estructura de la proteína puede perder su integridad (desnaturalización) y su capacidad enzimática.
  • Unido a algunas enzimas hay un componente químico adicional llamado cofactor, que participa directamente en el evento catalítico y, por lo tanto, es necesario para la actividad enzimática. Un cofactor puede ser una coenzima (una molécula orgánica, como una vitamina) o un ión metálico inorgánico. Algunas enzimas requieren ambos.
  • Alguna vez se pensó que todas las enzimas eran proteínas, pero desde la década de 1980 se ha demostrado la capacidad catalítica de ciertos ácidos nucleicos, llamados ribozimas (o ARN catalíticos), refutando este axioma.

¿Cuáles son ejemplos de enzimas?

  • Prácticamente todas las numerosas y complejas reacciones bioquímicas que tienen lugar en animales, plantas y microorganismos están reguladas por enzimas, por lo que hay muchos ejemplos. Entre algunas de las enzimas más conocidas se encuentran las enzimas digestivas de los animales. La enzima pepsina, por ejemplo, es un componente crítico de los jugos gástricos, que ayuda a descomponer las partículas de alimentos en el estómago. Asimismo, la enzima amilasa, presente en la saliva, convierte el almidón en azúcar, lo que ayuda a iniciar la digestión.
  • En medicina, la enzima trombina se usa para promover la cicatrización de heridas. Otras enzimas se utilizan para diagnosticar ciertas enfermedades. La enzima lisozima, que destruye las paredes celulares, se usa para matar bacterias.
  • La enzima catalasa provoca la reacción mediante la cual el peróxido de hidrógeno se descompone en agua y oxígeno. La catalasa protege los orgánulos celulares y los tejidos del daño causado por el peróxido, que es producido continuamente por reacciones metabólicas.

¿Qué factores afectan la actividad enzimática?

  • La actividad enzimática se ve afectada por varios factores, incluida la concentración de sustrato y la presencia de moléculas inhibidoras.
  • La velocidad de una reacción enzimática aumenta con el aumento de la concentración de sustrato, alcanzando la velocidad máxima cuando todos los sitios activos de las moléculas de la enzima están comprometidos. Por tanto, la velocidad de reacción enzimática está determinada por la velocidad a la que los sitios activos convierten el sustrato en producto.
  • La inhibición de la actividad enzimática se produce de diferentes formas. La inhibición competitiva se produce cuando moléculas similares a las moléculas del sustrato se unen al sitio activo y evitan la unión del sustrato real.
  • La inhibición no competitiva ocurre cuando un inhibidor se une a la enzima en un lugar diferente al sitio activo.
  • Otro factor que afecta la actividad enzimática es el control alostérico, que puede implicar tanto la estimulación como la inhibición de la acción enzimática. La estimulación e inhibición alostéricas permiten la producción de energía y materiales por parte de la célula cuando son necesarios e inhiben la producción cuando el suministro es adecuado.

A continuación, se realiza un breve tratamiento de las enzimas. Para un tratamiento completo, ver proteína: enzimas.

Los procesos biológicos que ocurren dentro de todos los organismos vivos son reacciones químicas y la mayoría están regulados por enzimas. Sin enzimas, muchas de estas reacciones no se producirían a un ritmo perceptible. Las enzimas catalizan todos los aspectos del metabolismo celular. Esto incluye la digestión de alimentos, en la que grandes moléculas de nutrientes (como proteínas, carbohidratos y grasas) se descomponen en moléculas más pequeñas, la conservación y transformación de la energía química y la construcción de macromoléculas celulares a partir de precursores más pequeños. Muchas enfermedades humanas hereditarias, como el albinismo y la fenilcetonuria, son el resultado de una deficiencia de una enzima en particular.

Las enzimas también tienen valiosas aplicaciones industriales y médicas. La fermentación del vino, la fermentación del pan, la cuajada del queso y la elaboración de cerveza se han practicado desde los primeros tiempos, pero no hasta el siglo XIX se entendió que estas reacciones eran el resultado de la actividad catalítica de las enzimas. Desde entonces, las enzimas han adquirido una importancia creciente en los procesos industriales que involucran reacciones químicas orgánicas. Los usos de las enzimas en medicina incluyen matar microorganismos que causan enfermedades, promover la cicatrización de heridas y diagnosticar ciertas enfermedades.


Cadena de transporte de electrones

La cadena de transporte de electrones es el componente final de la respiración aeróbica y es la única parte del metabolismo de la glucosa que utiliza oxígeno atmosférico. El transporte de electrones es una serie de reacciones redox que se asemejan a una carrera de relevos. Los electrones pasan rápidamente de un componente al siguiente hasta el punto final de la cadena, donde los electrones reducen el oxígeno molecular, produciendo agua. Este requerimiento de oxígeno en las etapas finales de la cadena se puede ver en la ecuación general para la respiración celular, que requiere tanto glucosa como oxígeno.

Un complejo es una estructura que consta de un átomo, molécula o proteína central débilmente conectada a los átomos, moléculas o proteínas circundantes. La cadena de transporte de electrones es una agregación de cuatro de estos complejos (etiquetados I a IV), junto con los portadores de electrones móviles asociados. La cadena de transporte de electrones está presente en múltiples copias en la membrana mitocondrial interna de eucariotas y la membrana plasmática de procariotas.

Figura ( PageIndex <1> ): La cadena de transporte de electrones: La cadena de transporte de electrones es una serie de transportadores de electrones incrustados en la membrana mitocondrial interna que transporta electrones desde NADH y FADH2 al oxígeno molecular. En el proceso, los protones se bombean desde la matriz mitocondrial al espacio intermembrana y el oxígeno se reduce para formar agua.


Deficiencias

Existe una variedad de condiciones de salud que pueden interferir con la secreción de cantidades suficientes de enzimas digestivas para la digestión completa de los alimentos. Algunas son enfermedades genéticas heredadas, mientras que otras se desarrollan con el tiempo.

Intolerancia a la lactosa

La intolerancia a la lactosa es la incapacidad de digerir la lactosa debido a la producción insuficiente de lactasa en el intestino delgado. Se caracteriza por síntomas como hinchazón, diarrea, dolor abdominal y gases que resultan del consumo de leche y otros productos lácteos. Existen varias formas de intolerancia a la lactosa.

Deficiencia congénita de lactasa

La deficiencia de lactasa congénita (también llamada alactasia congénita) es una forma hereditaria rara de intolerancia a la lactosa en la que los bebés no pueden descomponer la lactosa en la leche materna o la fórmula y tienen diarrea severa si no se les da una alternativa sin lactosa.

La deficiencia congénita de lactasa es causada por mutaciones en el gen LCT que proporciona instrucciones para producir la enzima lactasa.

No persistencia de lactasa

La no persistencia de lactasa es un tipo común de intolerancia a la lactosa de inicio en la edad adulta que afecta a alrededor del 65% de los adultos. Es causada por una disminución de la expresión (actividad) del gen LCT. Los síntomas generalmente comienzan de 30 minutos a dos horas después de ingerir productos lácteos.

La mayoría de las personas con lactasa no persistente retienen algo de actividad de la lactasa y pueden seguir incluyendo algo de lactosa en sus dietas, como en forma de queso o yogur que tienden a tolerarse mejor que la leche fresca.

Intolerancia secundaria a la lactosa

La intolerancia secundaria a la lactosa se desarrolla cuando la producción de lactasa se reduce debido a enfermedades que pueden causar daño al intestino delgado, como la enfermedad celíaca o la enfermedad de Crohn, o por otras enfermedades o lesiones que impactan la pared intestinal.

Insuficiencia pancreática exocrina

El páncreas produce las enzimas digestivas clave de amilasa, proteasa y lipasa. Las personas con insuficiencia pancreática exocrina (EPI) tienen una deficiencia de estas enzimas y, por lo tanto, no pueden digerir adecuadamente los alimentos, especialmente las grasas.

Las condiciones de salud que afectan el páncreas y están asociadas con EPI son:

  • Pancreatitis crónica: Una inflamación del páncreas que puede dañar permanentemente el órgano con el tiempo.
  • Fibrosis quística: Una condición genética hereditaria que causa daño severo a los pulmones y al sistema digestivo, incluido el páncreas.
  • Cancer de pancreas

Afiliaciones

Fisiología celular y molecular, Instituto de Medicina Traslacional, Universidad de Liverpool, Liverpool, Reino Unido

Michael J. Clague y Sylvie Urbé

División de señalización de ubiquitina, Instituto de Investigación Médica Walter y Eliza Hall, Melbourne, Australia

Departamento de Biología Médica, Universidad de Melbourne, Melbourne, VIC, 3010, Australia

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Contribuciones

M.J.C. escribió el manuscrito con aportes de D.K. y S.U. S.U. Figuras originales preparadas. Todos los autores leyeron y discutieron el manuscrito y respondieron a los revisores.

Autores correspondientes


Enzimas y cuerpo humano

Las enzimas tienen una gran diversidad de funciones que van desde la transducción de señales hasta la estimulación de movimientos, como la miosina para hidrolizar el ATP, con el fin de producir la contracción muscular en la vesícula biliar. También ayudan a la división de moléculas, como la transferasa, y a la regulación de algunos procesos biológicos del cuerpo.

Se conocen tres grandes grupos de enzimas en el cuerpo humano, estos son:

Las enzimas metabólicas son aquellas enzimas que están presentes en todos los órganos y sistemas del cuerpo humano, lo que posibilita reacciones químicas en el cuerpo y las células.

Dos de las enzimas más importantes durante el proceso son la dismutasa, que actúa como antioxidante, y la catalasa, responsable de descomponer el peróxido de hidrógeno.

Sin embargo, es importante aclarar que existen muchas otras enzimas que poseen funciones celulares.

Alimentos o enzimas alimentarias son todas aquellas enzimas que se encuentran en alimentos de origen animal o vegetal, como la lipasa, celulasa, proteasa y amilasa.

Este tipo de enzimas tienen unidades activas que favorecen el proceso de descomposición de proteínas, grasas y carbohidratos en el organismo. Asimismo, favorecen el sistema digestivo y estimulan la producción de enzimas metabólicas en el cuerpo humano.

Algunas enzimas de origen animal incluso actúan como antiinflamatorios, mejorando la digestión como es el caso de la bromelina y la pepsina.

Existen enzimas como la renina, capaces de preparar la leche para el manejo de la lipasa y la pepsina. Eres responsable de hacer posibles las reacciones químicas en el cuerpo humano.

Hay otros como la tripsina restringe la arginina o la lisina, que se activa antes del pH alcalino.

Estas enzimas digestivas reciben tal nombre porque, una vez que son secretadas por el organismo, tienen la capacidad de ayudar durante el proceso de digestión de los alimentos que consumimos a diario.

Tal es el caso de las proteasas, responsables de la digestión de las proteínas. Estos tipos de enzimas se encuentran generalmente en los jugos pancreáticos, gástricos e intestinales.

Otra de las enzimas involucradas durante el proceso digestivo es la amilasa, que se encarga de descomponer los carbohidratos. Suele provenir del páncreas, la saliva y el intestino.

La lipasa se produce en el estómago y es responsable de digerir las grasas.

La amilasa, producida por las glándulas salivales durante la masticación y por el páncreas, es responsable de destruir los enlaces entre las moléculas de carbohidratos, generando disacáridos y trisacáridos, mientras convierte el almidón en maltosa.


Revisión de la actividad enzimática en 26 preguntas sencillas

Los catalizadores son sustancias que reducen la energía de activación de una reacción química, facilitándola o haciéndola energéticamente viable. El catalizador aumenta la velocidad de la reacción química.

Más preguntas y respuestas del tamaño de un bocado a continuación

2. ¿Qué cantidad de catalizador se consume en la reacción que cataliza?

Los catalizadores no se consumen en las reacciones que catalizan.

3. ¿Existe alguna diferencia entre los niveles de energía inicial y final en las reacciones catalizadas y no catalizadas?

La catálisis no altera el estado de la energía de los reactivos y productos de una reacción química. Solo se altera la energía necesaria para que se produzca la reacción, es decir, la energía de activación.

4. ¿Qué son las enzimas? ¿Cuál es la importancia de las enzimas para los seres vivos?

Las enzimas son proteínas que son catalizadores de reacciones químicas. La química nos muestra que los catalizadores son sustancias no consumibles que reducen la energía de activación necesaria para que ocurra una reacción química.

Las enzimas son muy específicas de las reacciones que catalizan. Son de vital importancia para la vida porque la mayoría de las reacciones químicas en células y tejidos son catalizadas por enzimas. Sin la acción de la enzima, esas reacciones no ocurrirían o no ocurrirían con la velocidad requerida para los procesos biológicos en los que están involucradas.

El complejo enzima-sustrato

5. ¿Qué son los sustratos de las reacciones enzimáticas?

Los sustratos son moléculas reactivas sobre las que actúan las enzimas.

Las enzimas tienen sitios de unión espacial para unirse a su sustrato. Estos sitios se denominan centros de activación de la enzima. Los sustratos se unen a estos centros, formando el complejo enzima-sustrato.

6. ¿Cuáles son los principales modelos teóricos que intentan explicar la formación del complejo enzima-sustrato?

Hay dos modelos principales que explican la formación del complejo enzima-sustrato: el modelo de cerradura y llave y el modelo de ajuste inducido.

En el modelo de cerradura y llave, la enzima tiene una región con una conformación espacial específica para la unión del sustrato. En el modelo de ajuste inducido, la unión del sustrato induce un cambio en la configuración espacial de la enzima para hacer que el sustrato se ajuste.

7. ¿Cómo explica la formación del complejo enzima-sustrato la reducción de la energía de activación de las reacciones químicas?

La enzima posiblemente funciona como un tubo de ensayo dentro del cual los reactivos se juntan para formar productos. Las enzimas facilitan este encuentro, facilitando que se produzcan colisiones entre reactivos y, como resultado, se reduce la energía de activación de la reacción química. Ésta es una posible hipótesis.

8. ¿De qué nivel estructural de la enzima (primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria) depende la interacción enzima-sustrato?

El sustrato se une a la enzima en los centros de activación. Estos son sitios tridimensionales específicos y, por lo tanto, dependen de las estructuras terciarias y cuaternarias de la proteína. Las estructuras primarias y secundarias, sin embargo, condicionan las otras estructuras y, en consecuencia, son igualmente importantes.

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Especificidad de la acción enzimática

9. ¿Cuál es el centro de activación de una enzima? ¿Es la llave o la cerradura en el modelo de cerradura y llave?

El centro de activación es una región de la enzima producida por su conformación espacial a la que se une el sustrato. En el modelo de cerradura y llave, el centro de activación es la cerradura y el sustrato es la llave.

10. ¿Por qué la acción enzimática se considera altamente específica?

La acción de la enzima es muy específica porque solo los sustratos específicos de una enzima se unen al centro de activación de esa enzima. Cada enzima generalmente cataliza solo una reacción química específica.

Factores que cambian la actividad enzimática

11. ¿Qué sucede con la funcionalidad de una enzima desnaturalizada? ¿Cómo se puede explicar ese resultado con la ayuda del modelo de cerradura y llave?

Según el candado y la llave, la funcionalidad de la enzima depende completamente de la integridad del centro de activación, una región molecular con características espaciales específicas. Después de la desnaturalización, se modifica la conformación espacial de la proteína, se destruye el centro de activación y la enzima pierde su actividad catalítica.

12. ¿Cuáles son los principales factores que alteran la velocidad de las reacciones enzimáticas?

Los principales factores que modifican la velocidad de las reacciones enzimáticas son la temperatura, el pH y la concentración de sustrato (cantidad).

13. ¿Cómo afecta la concentración de sustrato a la velocidad de las reacciones enzimáticas?

Inicialmente, a medida que aumenta la concentración de sustrato, aumenta la velocidad de la reacción. Esto sucede porque los centros de activación libres de la enzima se unen a sustratos libres. Una vez que todos los centros de activación de las enzimas disponibles se unen a sus sustratos, los nuevos aumentos en la concentración de sustrato no tendrán ningún efecto sobre la velocidad de la reacción.

14. ¿Cómo afecta la temperatura a la acción de las enzimas sobre sus sustratos?

Hay rangos de temperatura definidos bajo los cuales operan las enzimas y hay un nivel de temperatura específico (temperatura óptima) en el que las enzimas tienen la máxima eficiencia. Por tanto, las variaciones de temperatura afectan la actividad enzimática y la velocidad de las reacciones que catalizan.

Además, por ser proteínas, las enzimas pueden desnaturalizarse a temperaturas extremas.

15. Con respecto a las reacciones enzimáticas, ¿qué tan diferentes son las curvas de la gráfica de la variación en la velocidad de una reacción en función de la concentración de sustrato y la gráfica de la variación en la velocidad de una reacción en función de la temperatura?

La curva de variación en la velocidad de la reacción enzimática en función del aumento de la concentración de sustrato & # xa0 aumenta en forma de curva hasta acercarse al punto donde se estabiliza debido a la saturación de los centros de activación & # xa0 de las enzimas.

La curva de variación de la velocidad de la reacción enzimática en función del aumento de temperatura aumenta inicialmente y luego alcanza un pico (la temperatura óptima), después de lo cual disminuye a cero en el punto en el que las enzimas quedan inactivas por desnaturalización.

16. & # xa0¿Cuál es la relación entre & # xa0 & # xa0el enfriamiento de órganos y tejidos para trasplantes médicos & # xa0 y el efecto de la temperatura sobre las reacciones enzimáticas?

La degradación molecular durante la descomposición de órganos y tejidos es catalizada por enzimas. El enfriamiento a temperaturas adecuadas de algunos órganos y tejidos destinados al trasplante reduce esa actividad enzimática y, por lo tanto, disminuye el proceso de descomposición natural. Por el mismo razonamiento, el enfriamiento reduce el trabajo metabólico de las células y evita la ruptura de sus propias estructuras para obtener energía. Un posterior aumento de temperatura revierte la desnaturalización de las enzimas, permitiendo que los órganos y tejidos también preservados por otras técnicas específicas sean injertados en los receptores.

17. ¿El pH afecta la actividad enzimática?

La concentración de iones de hidrógeno en una solución afecta la actividad enzimática. Cada enzima tiene una eficacia máxima en un pH óptimo.

Dado que el pH es uno de los factores en la desnaturalización de las proteínas, si una enzima está sujeta a un nivel de pH por debajo del cual se desnaturaliza, no habrá actividad enzimática.

18. ¿Las enzimas actúan mejor en pH ácidos o alcalinos?

La mayoría de las enzimas actúan con pH entre 6 y 8, un rango que corresponde al nivel ácido general de las células y la sangre. Sin embargo, hay enzimas que actúan solo bajo pH muy ácido o muy alcalino. Por tanto, la actividad enzimática depende del rango de pH.

En el estómago, por ejemplo, el jugo gástrico tiene un pH muy bajo, alrededor de 2. Sin embargo, la enzima pepsina actúa para digerir intensamente las proteínas. En el duodeno, las secreciones pancreáticas aumentan el pH del jugo intestinal para permitir que actúen otras enzimas digestivas, como la tripsina.

19. Dado que la pepsina es una enzima gástrica, ¿tiene un pH óptimo ácido o alcalino? ¿Qué le sucede a la pepsina cuando ingresa al duodeno?

La pepsina actúa dentro del estómago, por lo que su pH óptimo es de alrededor de 2, un pH ácido. Cuando la enzima ingresa al duodeno, entra en contacto con un pH más alto y su actividad enzimática llega y termina.

Cofactores

20. ¿Qué son los cofactores enzimáticos?

Algunas enzimas necesitan otras moléculas asociadas para funcionar. Estas moléculas se denominan cofactores enzimáticos y pueden ser iones orgánicos como sales minerales o moléculas orgánicas, por dar algunos ejemplos.

Las enzimas inactivas que no están unidas a sus cofactores se denominan apoenzimas. Las enzimas activas unidas a sus cofactores se denominan holoenzimas.

21. ¿Cuál es la relación entre las vitaminas y los cofactores enzimáticos?

Muchas vitaminas son cofactores enzimáticos que el organismo no puede sintetizar y, por tanto, deben obtenerse de la dieta.

Inhibidores de enzimas, alosterismo y zimógenos

22. En una reacción enzimática, ¿cuál es el efecto de una sustancia con la misma conformación espacial que el sustrato enzimático? ¿Cómo se reconoce este tipo de sustancia?

Las sustancias que "simulan" sustratos pueden unirse al centro de activación de las enzimas, bloqueando así la unión de los verdaderos sustratos a estas enzimas y paralizando la reacción enzimática. Estos "sustratos falsos" se denominan inhibidores de enzimas.

La unión de los inhibidores enzimáticos a las enzimas puede ser reversible o irreversible.

Muchos medicamentos, incluidos algunos antibióticos, antivirales, antineoplásicos, antihipertensivos e incluso sildenafil (nombre comercial Viagra), son inhibidores de enzimas que bloquean la actividad enzimática.

23. ¿Cuál es el mecanismo de acción del antibiótico penicilina?

La penicilina, descubierta por el médico escocés Alexander Fleming en 1928, es un fármaco que inhibe las enzimas necesarias para la síntesis de peptidoglicanos, un componente de la pared celular bacteriana. A través de esto, la inhibición de la población bacteriana deja de crecer porque no hay nueva formación de pared celular.

Fleming ganó el Premio Nobel de Medicina por el descubrimiento de la penicilina.

24. ¿Cuál es el mecanismo de acción de los fármacos antirretrovirales denominados inhibidores de la proteasa que se utilizan contra la infección por VIH?

Los inhibidores de la proteasa son algunos de los medicamentos antirretrovirales que se usan para tratar la infección por VIH. La proteasa es una enzima necesaria para la construcción del virus de la inmunodeficiencia humana (VIH) después de la síntesis de sus proteínas dentro de la célula huésped. El inhibidor de proteasa se une al centro de activación de la enzima bloqueando la formación del complejo enzima-sustrato y la actividad enzimática, deteniendo así la replicación viral.

25. ¿Qué son las enzimas alostéricas?

Las enzimas alostéricas son enzimas con más de un centro de activación y a las que se unen otras sustancias, llamadas reguladores alostéricos.

Los reguladores alostéricos pueden ser inhibidores alostéricos o activadores alostéricos. La interacción entre una enzima alostérica y un inhibidor alostérico prohíbe la unión del sustrato a la enzima. La interacción entre una enzima alostérica y un activador alostérico permite la unión del sustrato a la enzima y, a veces, aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato. Este fenómeno regulador de la actividad enzimática se llama alosterismo.

26. ¿Qué son los zimógenos?

Los zimógenos o proenzimas son enzimas secretadas en forma inactiva. Bajo ciertas condiciones, un zimógeno se convierte en la forma activa de la enzima. En general, las secreciones de zimógeno se deben a que la actividad enzimática puede dañar el tejido secretor.

Por ejemplo, el pepsinógeno secretado por el estómago se activa bajo un pH ácido y se convierte en la enzima pepsina. Otros zimógenos conocidos son el tripsinógeno y el quimotripsinógeno, enzimas que son secretadas por el páncreas exocrino y que se convierten en tripsina y quimotripsina respectivamente.


Conceptos básicos de enzimas

Las enzimas permiten que tenga lugar una gran cantidad de reacciones en el cuerpo en condiciones de homeostasis, o equilibrio bioquímico general. Por ejemplo, muchas enzimas funcionan mejor a un nivel de pH (acidez) cercano al pH que el cuerpo normalmente mantiene, que está en el rango de 7 (es decir, ni alcalino ni ácido). Otras enzimas funcionan mejor a pH bajo (alta acidez) debido a las demandas de su entorno, por ejemplo, el interior del estómago, donde operan algunas enzimas digestivas, es muy ácido.

Las enzimas participan en procesos que van desde la coagulación de la sangre hasta la síntesis de ADN y la digestión. Algunos se encuentran solo dentro de las células y participan en procesos que involucran moléculas pequeñas, como la glucólisis, otros se secretan directamente en el intestino y actúan sobre la materia a granel, como los alimentos ingeridos.

Debido a que las enzimas son proteínas con masas moleculares bastante altas, cada una tiene una forma tridimensional distinta. Esto determina las moléculas específicas sobre las que actúan. Además de depender del pH, la forma de la mayoría de las enzimas depende de la temperatura, lo que significa que funcionan mejor en un rango de temperatura bastante estrecho.


Proteasa

Las enzimas proteasas son secretadas por el estómago, el páncreas y el intestino delgado y su función es digerir las proteínas. Un ejemplo de proteasa es pepsina que se secreta en el estómago. Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos y las enzimas proteasas las descomponen en péptidos (cadenas más pequeñas de moléculas de aminoácidos) y eventualmente en individuos aminoácidos, que son pequeños y se absorben fácilmente en el intestino delgado. La palabra ecuación para la reacción de proteasa es:


Laboratorio de muestra AP 2 Catálisis 2

Las enzimas son proteínas producidas por células vivas. Son catalizadores bioquímicos, lo que significa que reducen la energía de activación necesaria para que se produzca una reacción bioquímica. Debido a la actividad enzimática, las células pueden realizar actividades químicas complejas a temperaturas relativamente bajas. El sustrato es la sustancia sobre la que se actúa en una reacción catalizada por enzima y puede unirse de forma reversible al sitio activo de la enzima. El sitio activo es la porción de la enzima que interactúa con el sustrato, de modo que cualquier sustrato que bloquee o cambie la forma del asiento activo afecte la actividad de la enzima. El resultado de esta unión temporal es una reducción en la cantidad de energía requerida para activar la reacción de la molécula del sustrato para que se formen productos. La siguiente ecuación demuestra este proceso: E + S ↔ ES ↔ E + P Las enzimas siguen la ley de la reacción de masas. Por lo tanto, la enzima no cambia en la reacción y puede reciclarse para descomponer moléculas de sustrato adicionales.

Varios factores pueden afectar la acción de una enzima: concentración de sal, pH del ambiente, temperatura, activaciones e inhibidores. Si la concentración de sal es cercana a cero, las cadenas laterales de aminoácidos cambiadas de las moléculas de enzima se atraerán entre sí. La enzima luego se desnaturalizará y formará un precipitado inactivo. La desnaturalización ocurre cuando el exceso de calor destruye la estructura terciaria de las proteínas. Esto suele ocurrir entre 40 y 50º Celsius. Si la concentración de sal es alta, se bloqueará la interacción normal de los grupos cargados. Una concentración de sal intermedia es normalmente la óptima para la actividad enzimática. La concentración de sal de la sangre y el citoplasma son buenos ejemplos de concentraciones intermedias. La escala de pH es una escala logarítmica que mide la acidez o concentración de H + en una solución y va de 0 a 14, siendo 0 la más alta en acidez y 14 la más baja. Las cadenas laterales de aminoácidos contienen grupos como –COOH que ganan o pierden fácilmente iones H +. A medida que se reduce el pH, una enzima tenderá a ganar iones H +, alterando la forma de la enzima. Si se eleva el pH, la enzima perderá iones H + y eventualmente perderá su forma activa. Las reacciones suelen funcionar de forma óptima en entornos neutrales. Las reacciones químicas generalmente se aceleran a medida que aumenta la temperatura. Más de las moléculas que reaccionan tienen suficiente energía cinética para experimentar la reacción a medida que aumenta la temperatura. Sin embargo, si la temperatura supera la temperatura óptima, la conformación de las moléculas de la enzima se interrumpe. Un activador es una coenzima que aumenta la velocidad de la reacción y puede regular la rapidez con la que actúa la enzima. También hace que el sitio activo se adapte mejor al sustrato. Un inhibidor tiene el mismo poder de regulación del activador pero disminuye la velocidad de reacción. Un inhibidor también reduce el número de puentes S-S y reacciona con las cadenas laterales cerca de los sitios de activación, bloqueándolos.

La enzima utilizada en este laboratorio es la catalasa. Tiene cuatro cadenas polipeptídicas que están compuestas cada una de más de 500 aminoácidos. Una función de la catalasa es prevenir la acumulación de niveles tóxicos de peróxido de hidrógeno formados como subproducto de los procesos metabólicos. Muchas reacciones de oxidación que ocurren en las células involucran catalasa. La siguiente es la reacción principal catalizada por la catalasa, la descomposición del peróxido de hidrógeno para formar agua y oxígeno:

2 H2O2 → 2 H2O + O2 (gas) Sin catalasa, esta reacción se produce de forma espontánea pero muy lenta. La catalasa acelera notablemente la reacción.

La dirección de una reacción catalizada por enzimas depende directamente de la concentración de enzima, sustrato y producto. Por ejemplo, mucho sustrato con poco producto produce más producto. Otro ejemplo es que muchos productos con un poco de enzima forman más sustrato. Se puede aprender mucho sobre las enzimas mediante el estudio de la cinética de la reacción catalizada por enzimas. Es posible medir la cantidad de producto formado, o la cantidad de sustrato utilizado, desde el momento en que se juntan los reactivos hasta que se detiene la reacción.

La enzima catalasa, cuando trabaja en condiciones óptimas, aumenta notablemente la velocidad de descomposición del peróxido de hidrógeno.

Los materiales necesarios para el ejercicio 2A del laboratorio son: 30 mL de H2O2 al 1.5% (0.44 M), un vaso de precipitados de 50 mL, 6 mL de solución de catalasa recién hecha, un tubo de ensayo, baño de agua hirviendo, 1 cm³ de hígado, un cuchillo para maceración, toallas de papel, gafas de seguridad, delantal de laboratorio, lápiz, goma de borrar y papel para registrar los resultados.

Los materiales necesarios para el ejercicio 2B son: 10 mL de H2O2 al 1.5%, dos vasos de precipitados limpios, 1 mL de H2O, 10 mL de H2SO4, una hoja de papel blanca, una jeringa de 5 mL, aproximadamente 5 mL de KMnO4, papel, lápiz , borrador, gafas de seguridad y delantales de laboratorio.

Los materiales necesarios para el ejercicio 2C del laboratorio son: 20 mL de H2O2 al 1.5%, dos vasos de precipitados de vidrio, 1 mL de H2O, 10 mL de H2SO4, una hoja de papel blanca, una jeringa de 5 mL, aproximadamente 5 mL de KMnO4, papel , lápiz, goma de borrar, gafas de seguridad y delantales de laboratorio.

Para esta parte del experimento, los materiales necesarios son 12 tazas etiquetadas como 10, 30, 60, 120, 180 y 360 en dos de cada una, seis tazas etiquetadas como ácido, 60 ml de H2O2 al 1,5%, un vaso de precipitados limpio de 50 ml, 6 mL de extracto de catalasa, dos jeringas de 5 mL, KMnO4, cronómetro, papel, lápiz, marcador negro, borrador, gafas de seguridad y delantales de laboratorio.

Transfiera 10 ml de H2O2 al 1,5% a un vaso de precipitados de vidrio de 50 ml y agregue 1 ml de solución de catalasa recién preparada. Recuerde mantener la solución de catalasa en hielo en todo momento. Registre los resultados. Luego transfiera 5 mL de extracto de catalasa purificado a un tubo de ensayo y colóquelo en un baño de agua hirviendo durante cinco minutos. Transfiera 10 mL de H2O2 al 1.5% a un vaso de precipitados de 50 mL y agregue 1 mL de la solución de catalasa hervida enfriada. Registre nuevamente los resultados. Para demostrar la presencia de catalasa en el tejido vivo, corte 1 cm de hígado, macere y transfiéralo a un vaso de precipitados de 50 mL que contenga 10 mL de H2O2 al 1.5%. Registre estos resultados.

Ponga 10 ml de H2O2 al 1,5% en un vaso de precipitados de vidrio limpio. Agregue 1 mL de H2O. Agregue 10 mL de H2SO4 (1.0 M) con extrema precaución. Mezcle bien esta solución. Retire una muestra de 5 ml y colóquela en otro vaso de precipitados. Ensaye la cantidad de H2O2 de la siguiente manera. Coloque el vaso de precipitados que contiene la muestra sobre papel blanco. Use una jeringa de 5 ml para agregar KMnO4 gota a gota a la solución hasta obtener un color rosado o marrón persistente. Recuerde agitar suavemente la solución después de agregar cada gota. Registre todos los resultados. Consulte con otro grupo antes de continuar para ver si los resultados son similares.

Para determinar la tasa de conversión espontánea de H2O2 en H2O y O2 en una reacción no catalizada, coloque aproximadamente 20 mL de H2O2 al 1.5% en un vaso de precipitados. Guárdelo sin tapar a temperatura ambiente durante aproximadamente 24 horas. Repita los pasos del ejercicio 2B, utilizando el H2O2 sin catalizar, para determinar la cantidad proporcional de H2O2 restante después de 24 horas. Registre los resultados.

Si ha pasado un día o más desde que se realizó el Ejercicio B, es necesario restablecer la línea de base. Repita el ensayo y registre los resultados. Compare con otros grupos para comprobar que los resultados sean similares. Para determinar el curso de una reacción enzimática, se debe medir cuánto sustrato está desapareciendo con el tiempo. Primero, coloque las tazas con los tiempos y la palabra ácido. Agregue 10 mL de H2SO4 a cada una de las tazas marcadas como ácido. A continuación, ponga 10 ml de H2O2 al 1,5% en la taza marcada como 10 seg. Agregue 1 mL de extracto de catalasa a esta taza. Gire suavemente durante 10 segundos. (Calcule el tiempo usando el temporizador para mayor precisión). A los 10 segundos, agregue el contenido de uno de los vasos llenos de ácido. Retirar 5 mL y colocar en la segunda taza marcada 10 seg. Analice la muestra de 5 ml agregando KMnO4 gota a gota hasta que la solución adquiera un color rosado o marrón. Repita los pasos anteriores, excepto que permita que las reacciones continúen durante 30, 60, 120, 180 y 360 segundos, respectivamente. Utilice las copas marcadas correspondientes a los tiempos. Registre todos los resultados y observaciones.