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7.1: Energía, materia y enzimas - Biología


Objetivos de aprendizaje

  • Definir y describir el metabolismo.
  • Comparar y contrastar autótrofos y heterótrofos
  • Describir la importancia de las reacciones de oxidación-reducción en el metabolismo.
  • Describe por qué ATP, FAD, NAD+y NADP+ son importantes en una celda
  • Identificar la estructura y los componentes estructurales de una enzima.
  • Describir las diferencias entre inhibidores enzimáticos competitivos y no competitivos.

Enfoque clínico: parte 1

Hannah es una niña de 15 meses del estado de Washington. Va a pasar el verano en Gambia, donde sus padres trabajan para una organización no gubernamental. Aproximadamente 3 semanas después de su llegada a Gambia, el apetito de Hannah comenzó a disminuir y sus padres notaron que parecía inusualmente lenta, fatigada y confusa. También parecía muy irritable cuando estaba al aire libre, especialmente durante el día. Cuando comenzó a vomitar, sus padres pensaron que había contraído un virus de 24 horas, pero cuando sus síntomas persistieron, la llevaron a una clínica. El médico local notó que los reflejos de Hannah parecían anormalmente lentos, y cuando examinó sus ojos con una luz, parecía inusualmente sensible a la luz. Ella también parecía estar experimentando rigidez en el cuello.

Ejercicio ( PageIndex {1} )

¿Cuáles son algunas de las posibles causas de los síntomas de Hannah?

Los científicos usan el término bioenergética para discutir el concepto de flujo de energía a través de sistemas vivos, como las células. Definimos energía como la capacidad de realizar un trabajo. La energía existe en diferentes formas: por ejemplo, la energía eléctrica, la energía luminosa y la energía térmica son todos tipos de energía diferentes. Si bien todos estos son tipos de energía familiares que uno puede ver o sentir, hay otro tipo de energía que es mucho menos tangible. Las células deben poder utilizar tantos tipos de energía disponibles como sea posible. En las células, algunas de estas reacciones químicas son espontáneas y liberan energía; mientras que otros requieren energía para continuar. Así como los seres vivos deben consumir alimentos continuamente para reponer lo que han usado, las células deben producir continuamente más energía para reponer la que utilizan las numerosas reacciones químicas que requieren energía y que tienen lugar constantemente. Por lo tanto, la energía se desplaza e intercambia constantemente a través de estas reacciones químicas.

El término utilizado para describir todas las reacciones químicas dentro de una célula es metabolismo (Figura ( PageIndex {1} )). Los procesos celulares, como la formación o descomposición de moléculas complejas, se producen a través de una serie de reacciones químicas interconectadas y escalonadas denominadas vías metabólicas. Las reacciones que son espontáneas y liberan energía son reacciones exergónicas, mientras que las reacciones endergónicas requieren (absorben) energía para continuar. La cantidad de energía liberada o absorbida por estas reacciones es a veces tan grande que los organismos no podrían manejar el aumento o la disminución de energía de una sola vez, por lo que las vías metabólicas dividen las reacciones en pasos más pequeños (y por lo tanto, cantidades más pequeñas de energía). ) proporcionan una forma para que las células controlen la cantidad y el uso de esa energía.

Los términos endergónico y exergónico a menudo se relacionan con descripciones del tipo de reacción que está teniendo lugar. El término anabolismo generalmente se refiere a las vías metabólicas endergónicas involucradas en la biosíntesis, que convierten los bloques de construcción moleculares simples en moléculas más complejas y se alimentan mediante el uso de energía celular. Por el contrario, el término catabolismo generalmente se refiere a vías exergónicas que descomponen moléculas complejas en otras más simples. La energía molecular almacenada en los enlaces de moléculas complejas se libera en vías catabólicas y se recolecta de tal manera que se puede utilizar para producir moléculas de alta energía, que se utilizan para impulsar vías anabólicas. Por lo tanto, en términos de energía y moléculas, las células equilibran continuamente el catabolismo con el anabolismo.

Figura ( PageIndex {2} ): Las reacciones clasificadas como exergónicas liberan energía porque los productos tienen menos energía que los reactivos. Las reacciones endergónicas son opuestas, con productos que contienen más energía que los reactivos. Observe para ambos tipos de reacciones la joroba de energía (energía de activación) que debe superarse antes de que se complete la reacción.

Clasificación por fuente de carbono y energía

Los organismos pueden identificarse según la fuente de carbono que utilizan para el metabolismo, así como su fuente de energía. Los prefijos auto- ("uno mismo") y hetero- ("otro") se refieren a los orígenes de las fuentes de carbono que pueden utilizar varios organismos. Los organismos que convierten el dióxido de carbono inorgánico (CO2) en compuestos de carbono orgánico son autótrofos. Las plantas y las cianobacterias son ejemplos bien conocidos de autótrofos. Por el contrario, los heterótrofos dependen de compuestos orgánicos de carbono más complejos como nutrientes; estos les son proporcionados inicialmente por autótrofos. Muchos organismos, desde humanos hasta muchos procariotas, incluidos los bien estudiados Escherichia coli, son heterótrofos.

Los organismos también pueden identificarse por la fuente de energía que utilizan. Toda la energía se deriva de la transferencia de electrones, pero la fuente de electrones difiere entre varios tipos de organismos. Los prefijos foto- ("luz") y quimio- ("químico") se refieren a las fuentes de energía que utilizan varios organismos. Aquellos que obtienen su energía para la transferencia de electrones de la luz son fotótrofos, mientras que los quimiótrofos obtienen energía para la transferencia de electrones rompiendo enlaces químicos. Hay dos tipos de quimiótrofos: organótrofos y litótrofos. Los organótrofos, incluidos los seres humanos, los hongos y muchos procariotas, son quimiótrofos que obtienen energía a partir de compuestos orgánicos. Los litótrofos ("lito" significa "roca") son quimiótrofos que obtienen energía de compuestos inorgánicos, incluido el sulfuro de hidrógeno (H2S) y hierro reducido. La litotrofia es exclusiva del mundo microbiano.

Las estrategias utilizadas para obtener tanto carbono como energía se pueden combinar para la clasificación de organismos según el tipo nutricional. La mayoría de los organismos son quimioheterótrofos porque utilizan moléculas orgánicas como fuentes de electrones y de carbono. La tabla ( PageIndex {1} ) resume esta y las otras clasificaciones.

Tabla ( PageIndex {1} ): Clasificaciones de organismos por energía y fuente de carbono

ClasificacionesFuente de energíaFuente de CarbonoEjemplos de
QuimiotrofosQuimioautótrofosQuímicoInorgánicoBacterias oxidantes de hidrógeno, azufre, hierro, nitrógeno y monóxido de carbono
QuimioheterótrofosQuímicoCompuestos orgánicosTodos los animales, la mayoría de los hongos, protozoos y bacterias.
FotótrofosFotoautótrofosLuzInorgánicoTodas las plantas, algas, cianobacterias y bacterias de azufre verde y púrpura.
FotoheterótrofosLuzCompuestos orgánicosBacterias sin azufre verdes y púrpuras, heliobacterias

Ejercicio ( PageIndex {2} )

  1. Explica la diferencia entre catabolismo y anabolismo.
  2. Explique la diferencia entre autótrofos y heterótrofos.

Oxidación y reducción del metabolismo.

La transferencia de electrones entre moléculas es importante porque la mayor parte de la energía almacenada en los átomos y utilizada para las funciones de la pila de combustible está en forma de electrones de alta energía. La transferencia de energía en forma de electrones permite que la célula transfiera y use energía de manera incremental; es decir, en paquetes pequeños en lugar de una sola explosión destructiva. Las reacciones que eliminan electrones de las moléculas donantes, dejándolas oxidadas, son reacciones de oxidación; las que añaden electrones a las moléculas aceptoras, dejándolas reducidas, son reacciones de reducción. Debido a que los electrones pueden moverse de una molécula a otra, la oxidación y la reducción ocurren en tándem. Estos pares de reacciones se denominan reacciones de oxidación-reducción o reacciones redox.

Portadores de energía: NAD +, NADP +, FAD y ATP

La energía liberada por la ruptura de los enlaces químicos dentro de los nutrientes puede almacenarse mediante la reducción de los portadores de electrones o en los enlaces del trifosfato de adenosina (ATP). En los sistemas vivos, una pequeña clase de compuestos funciona como portadores de electrones móviles, moléculas que se unen y transportan electrones de alta energía entre compuestos en vías. Los principales portadores de electrones que consideraremos proceden del grupo de las vitaminas B y son derivados de nucleótidos; son dinucleótido de nicotinamida y adenina, fosfato de dinucleótido de nicotina y adenina y dinucleótido de flavina y adenina. Estos compuestos se pueden reducir u oxidar fácilmente. Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD+/ NADH) es el portador de electrones móviles más común utilizado en el catabolismo. NAD+ es la forma oxidada de la molécula; NADH es la forma reducida de la molécula. Fosfato de dinucleótido de nicotina y adenina (NADP+), la forma oxidada de un NAD+ variante que contiene un grupo fosfato extra, es otro portador de electrones importante; forma NADPH cuando se reduce. La forma oxidada del dinucleótido de flavina adenina es FAD, y su forma reducida es FADH2. Ambos NAD+/ NADH y FAD / FADH2 se utilizan ampliamente en la extracción de energía de azúcares durante el catabolismo en quimioheterótrofos, mientras que NADP+/ NADPH juega un papel importante en las reacciones anabólicas y la fotosíntesis. Colectivamente, FADH2, NADH y NADPH a menudo se denominan con poder reductor debido a su capacidad para donar electrones a diversas reacciones químicas.

Una célula viva debe ser capaz de manejar la energía liberada durante el catabolismo de una manera que le permita almacenar energía de forma segura y liberarla para su uso solo cuando sea necesario. Las células vivas logran esto mediante el uso del compuesto trifosfato de adenosina (ATP). El ATP a menudo se denomina "moneda de energía" de la celda y, al igual que la moneda, este compuesto versátil se puede utilizar para satisfacer cualquier necesidad de energía de la celda. En el corazón del ATP hay una molécula de monofosfato de adenosina (AMP), que está compuesta por una molécula de adenina unida a una molécula de ribosa y un solo grupo fosfato. La ribosa es un azúcar de cinco carbonos que se encuentra en el ARN y el AMP es uno de los nucleótidos del ARN. La adición de un segundo grupo fosfato a esta molécula central da como resultado la formación de difosfato de adenosina (ADP); la adición de un tercer grupo fosfato forma ATP (Figura ( PageIndex {3} )). Agregar un grupo fosfato a una molécula, un proceso llamado fosforilación, requiere energía. Los grupos fosfato están cargados negativamente y, por lo tanto, se repelen entre sí cuando están dispuestos en serie, como lo están en ADP y ATP. Esta repulsión hace que las moléculas de ADP y ATP sean inherentemente inestables. Por lo tanto, los enlaces entre los grupos fosfato (uno en ADP y dos en ATP) se denominan enlaces fosfato de alta energía. Cuando estos enlaces de alta energía se rompen para liberar un fosfato (llamado fosfato inorgánico [PI]) o dos grupos fosfato conectados (llamados pirofosfato [PPI]) del ATP a través de un proceso llamado desfosforilación, se libera energía para impulsar reacciones endergónicas (Figura ( PageIndex {4} )).

Ejercicio ( PageIndex {3} )

¿Cuál es la función de un portador de electrones?

Estructura y función de la enzima

Una sustancia que ayuda a acelerar una reacción química es un catalizador. Los catalizadores no se utilizan ni se cambian durante las reacciones químicas y, por lo tanto, son reutilizables. Mientras que las moléculas inorgánicas pueden servir como catalizadores para una amplia gama de reacciones químicas, las proteínas llamadas enzimas sirven como catalizadores para reacciones bioquímicas dentro de las células. Por tanto, las enzimas juegan un papel importante en el control del metabolismo celular. Las enzimas también se fabrican ocasionalmente a partir de ARN o una combinación de ARN y proteínas (como el ribosoma). Esto significa que se obtienen a partir de la información del ADN mediante transcripción y traducción.

Como todos los catalizadores, una enzima funciona reduciendo (disminuyendo) la cantidad de energía de activación de una reacción química dentro de la célula. La energía de activación es la energía necesaria para formar o romper enlaces químicos y convertir los reactivos en productos, por lo tanto, la energía necesaria para iniciar la reacción. (Figura ( PageIndex {5} )). Las enzimas reducen la cantidad de energía de activación al unirse a las moléculas reactivas y retenerlas de tal manera que aceleren la reacción.

Los reactivos químicos a los que se une una enzima se denominan sustratos, y la ubicación dentro de la enzima donde se une el sustrato se denomina sitio activo de la enzima. Las características de los aminoácidos cerca del sitio activo crean un entorno químico muy específico dentro del sitio activo que induce la idoneidad para unirse, aunque sea brevemente, a un sustrato (o sustratos) específico. Debido a esta combinación similar a un rompecabezas entre una enzima y sus sustratos, las enzimas son conocidas por su especificidad. De hecho, a medida que una enzima se une a su (s) sustrato (s), la estructura de la enzima cambia ligeramente para encontrar el mejor ajuste entre el estado de transición (un intermedio estructural entre el sustrato y el producto) y el sitio activo, al igual que un guante de goma se moldea para una mano insertada en él. Esta modificación del sitio activo en presencia de sustrato, junto con la formación simultánea del estado de transición, se denomina ajuste inducido (Figura ( PageIndex {6} )). En general, existe una enzima específicamente emparejada para cada sustrato y, por tanto, para cada reacción química; sin embargo, también hay cierta flexibilidad. Algunas enzimas tienen la capacidad de actuar sobre varios sustratos relacionados estructuralmente diferentes (lo que se denomina ajuste fácil).

Preocupaciones ambientales

Las enzimas son moléculas orgánicas y, por lo tanto, están sujetas a las influencias de las condiciones ambientales locales, como el pH, la concentración de sustrato y la temperatura. Aunque el aumento de la temperatura ambiental generalmente aumenta las velocidades de reacción, catalizadas por enzimas o no, aumentar o disminuir la temperatura fuera de un rango óptimo puede afectar los enlaces químicos dentro del sitio activo, haciéndolos menos adecuados para unir sustratos. Las altas temperaturas eventualmente harán que las enzimas, como otras moléculas biológicas, se desnaturalicen, perdiendo su estructura y función tridimensionales. Las enzimas también son adecuadas para funcionar mejor dentro de un cierto rango de pH y, al igual que con la temperatura, los valores de pH ambientales extremos (ácidos o básicos) pueden hacer que las enzimas se desnaturalicen. Las cadenas laterales de aminoácidos del sitio activo tienen sus propias propiedades ácidas o básicas que son óptimas para la catálisis y, por lo tanto, son sensibles a los cambios de pH.

Otro factor que influye en la actividad enzimática es la concentración de sustrato: la actividad enzimática aumenta a concentraciones más altas de sustrato hasta que alcanza un punto de saturación en el que la enzima no puede unirse a ningún sustrato adicional. En general, las enzimas están optimizadas para funcionar mejor en las condiciones ambientales en las que viven los organismos que las producen. Por ejemplo, mientras que los microbios que habitan las aguas termales tienen enzimas que funcionan mejor a altas temperaturas, los patógenos humanos tienen enzimas que funcionan mejor a 37 ° C. De manera similar, mientras que las enzimas producidas por la mayoría de los organismos funcionan mejor a un pH neutro, los microbios que crecen en ambientes ácidos hacen que las enzimas se optimicen para condiciones de pH bajo, lo que permite su crecimiento en esas condiciones.

Cofactores y coenzimas

Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a menos que estén unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas específicas, ya sea temporalmente a través de enlaces iónicos o de hidrógeno o permanentemente a través de enlaces covalentes más fuertes. La unión a estas moléculas promueve la conformación y función óptimas de sus respectivas enzimas. Dos tipos de moléculas auxiliares son los cofactores y las coenzimas.

Los cofactores son iones inorgánicos como el hierro (Fe2+) y magnesio (Mg2+) que ayudan a estabilizar la conformación y función de las enzimas. Un ejemplo de una enzima que requiere un ion metálico como cofactor es la enzima que construye moléculas de ADN, la ADN polimerasa, que requiere un ion zinc unido (Zn2+) funcionar. Las coenzimas son moléculas auxiliares orgánicas necesarias para la acción de las enzimas. Como las enzimas, no se consumen y, por tanto, son reutilizables. Las fuentes más comunes de coenzimas son las vitaminas de la dieta. Algunas vitaminas son precursoras de las coenzimas y otras actúan directamente como coenzimas.

Algunos cofactores y coenzimas, como la coenzima A (CoA), a menudo se unen al sitio activo de la enzima, ayudando en la química de la transición de un sustrato a un producto (Figura ( PageIndex {7} )). En tales casos, una enzima que carece de un cofactor o coenzima necesario se llama apoenzima y está inactiva. Por el contrario, una enzima con el cofactor o coenzima asociado necesario se llama holoenzima y es activa. El NADH y el ATP también son ejemplos de coenzimas de uso común que proporcionan electrones de alta energía o grupos fosfato, respectivamente, que se unen a las enzimas, activándolas.

Ejercicio ( PageIndex {4} )

¿Qué papel juegan las enzimas en una reacción química?

Inhibidores de enzimas

Las enzimas pueden regularse de manera que promuevan o reduzcan su actividad. Hay muchos tipos diferentes de moléculas que inhiben o promueven la función enzimática, y existen varios mecanismos para hacerlo (Figura ( PageIndex {8} )). Un inhibidor competitivo es una molécula lo suficientemente similar a un sustrato que puede competir con el sustrato por unirse al sitio activo simplemente bloqueando la unión del sustrato. Para que un inhibidor competitivo sea eficaz, la concentración de inhibidor debe ser aproximadamente igual a la concentración de sustrato. Las sulfas proporcionan un buen ejemplo de competencia competitiva. Se utilizan para tratar infecciones bacterianas porque se unen al sitio activo de una enzima dentro de la vía de síntesis del ácido fólico bacteriano. Cuando está presente en una dosis suficiente, una sulfa previene la síntesis de ácido fólico y las bacterias no pueden crecer porque no pueden sintetizar ADN, ARN y proteínas. Los seres humanos no se ven afectados porque obtenemos ácido fólico de nuestra dieta.

Por otro lado, un inhibidor no competitivo (alostérico) se une a la enzima en un sitio alostérico, una ubicación diferente al sitio activo, y aún logra bloquear la unión del sustrato al sitio activo induciendo un cambio conformacional que reduce la afinidad del sitio activo. enzima para su sustrato (Figura ( PageIndex {9} )). Debido a que solo se necesita una molécula de inhibidor por enzima para una inhibición eficaz, la concentración de inhibidores necesaria para la inhibición no competitiva es típicamente mucho más baja que la concentración de sustrato.

Figura ( PageIndex {9} ): la unión de un inhibidor alostérico reduce la actividad enzimática, pero la unión de un activador alostérico aumenta la actividad enzimática.

Además de los inhibidores alostéricos, existen activadores alostéricos que se unen a ubicaciones en una enzima alejadas del sitio activo, induciendo un cambio conformacional que aumenta la afinidad del sitio (s) activo (s) de la enzima por su (s) sustrato (s).

El control alostérico es un mecanismo importante de regulación de las vías metabólicas implicadas tanto en el catabolismo como en el anabolismo. De la manera más eficiente y elegante, las células han evolucionado también para utilizar los productos de sus propias reacciones metabólicas para la inhibición por retroalimentación de la actividad enzimática. La inhibición por retroalimentación implica el uso de un producto de vía para regular su propia producción adicional. La célula responde a la abundancia de productos específicos disminuyendo la producción durante reacciones anabólicas o catabólicas (Figura ( PageIndex {10} )).

Ejercicio ( PageIndex {5} )

Explique la diferencia entre un inhibidor competitivo y un inhibidor no competitivo.

Conceptos clave y resumen

  • Metabolismo incluye reacciones químicas que descomponen moléculas complejas (catabolismo) y aquellos que construyen moléculas complejas (anabolismo).
  • Los organismos pueden clasificarse según su fuente de carbono. Autótrofos convertir el dióxido de carbono inorgánico en carbono orgánico; heterótrofos utilizar compuestos de carbono orgánico fijo.
  • Los organismos también pueden clasificarse según su fuente de energía. Fotótrofos obtienen su energía de la luz. Quimiotrofos obtienen su energía de compuestos químicos. Organótrofos utilizar moléculas orgánicas, y litotrofos utilizar productos químicos inorgánicos.
  • Celular portadores de electrones aceptar electrones de alta energía de los alimentos y luego servir como donantes de electrones en posteriores reacciones redox. FAD / FADH2, NAD+/ NADH, y NADP+/ NADPH son importantes portadores de electrones.
  • Trifosfato de adenosina (ATP) sirve como moneda de energía de la célula, almacenando de forma segura energía química en sus dos enlaces de fosfato de alta energía para su uso posterior para impulsar procesos que requieran energía.
  • Enzimas son biológicos catalizadores que aumentan la velocidad de las reacciones químicas dentro de las células al reducir la energía de activación requerida para que la reacción continúe.
  • En naturaleza, reacciones exergónicas no requieren energía más allá de la energía de activación para continuar, y liberan energía. Pueden proceder sin enzimas, pero a un ritmo lento. En cambio, reacciones endergónicas requieren energía más allá de la energía de activación para que ocurra. En las células, las reacciones endergónicas se acoplan a las reacciones exergónicas, lo que hace que la combinación sea energéticamente favorable.
  • Sustratos unirse a la enzima sitio activo. Este proceso típicamente altera las estructuras tanto del sitio activo como del sustrato, favoreciendo la formación del estado de transición; esto se conoce como ajuste inducido.
  • Cofactores son iones inorgánicos que estabilizan la conformación y función de las enzimas. Coenzimas son moléculas orgánicas necesarias para el correcto funcionamiento de las enzimas y, a menudo, se derivan de las vitaminas. Una enzima que carece de un cofactor o coenzima es una apoenzima; una enzima con un cofactor o coenzima unido es una holoenzima.
  • Inhibidores competitivos regulan las enzimas uniéndose al sitio activo de una enzima, evitando la unión del sustrato. Inhibidores no competitivos (alostéricos) unirse a sitios alostéricos, induciendo un cambio conformacional en la enzima que le impide funcionar. Inhibición por retroalimentación ocurre cuando el producto de una vía metabólica se une de forma no competitiva a una enzima al principio de la vía, lo que finalmente impide la síntesis del producto.


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